NURIM是一个首次通过目视法筛选得到的核膜定位的核內膜蛋白。NURIM(总长262aa;29KD)具有一个羧基末端跨膜结构域,氨基端和羧基端在核膜同一侧,是一种六次跨膜蛋白。NURIM不同于已经发现的核内膜蛋白如LAP1、LBR等,即不与核孔结合也不与核纤层相关蛋白结合。经过生化分析显示其与核紧密结合。目前关于NURIM功能性研究很少,根据研究显示NURIM在多种癌组织细胞中高表达,其蛋白表达水平与肿瘤的恶性程度呈正相关,并能抑制细胞的凋亡、维持细胞核核膜形态。Cdc42(25KD)是Rho蛋白家族中的一员,在调节细胞骨架重组、细胞极性、细胞迁移和细胞的恶性转化等发挥重要的作用,并且参与到肿瘤细胞发生、转移以及侵袭的过程中。Cdc42具有RhoGTP活性形式和RhoGDP非活性两种形式,而这种转化过程主要受到鸟嘌呤核苷酸交换因子(GEF)的调节,催化GDP变为GTP来激活Rho蛋白。Dbl(90KD)原癌基因是一个鸟嘌呤核苷酸交换因子,调节小G蛋白活性,包括Rho蛋白家族。在本课题中我们研究发现干扰NURIM的表达后非小细胞肺癌细胞的迁移受到抑制并且丝状伪足消失,同时Cdc42的表达量降低,推测NURIM是通过RhoGTPase信号通路发挥作用的。此外,研究发现NURIM与Dbl结合进一步验证了我们的假设,但是它们是如何发挥作用的目前尚不清楚。