随着实验技术的发展,已经可以在单分子水平上对生物大分子进行操纵测量,得到丰富的在固定外力条件下,测量平均首末端距所描述的外力-拉伸曲线.如何从实验数据中得到更多的信息,了解拉伸过程的结构变化,是进一步分析实验关键.中一方面,理论上已建立了很多模型来描述的生物大分子外力-拉伸曲线,如何进一步检验模型的正确性也是理论上要面对的一个问题.在该文的第一部分,我们首次利用最大熵方法,从外力拉伸下的分子的首末端距分布函数的矩,重构首末端距分布.这而这矩,原则上可以从实验测量外力-拉伸曲线得到,如果能得到外力-伸长曲线对伸长的(n-1)阶导数,就可以得到分布函数的n阶矩.我们用三种高分子链模型,高斯链、自由连接链和二维格点上的自回避链,检验了这个方法.计算表明该方法可以精确地重构三种模型的首末端距分布.该方法还被应用到一个生物大分子链模型,模型中考虑了序列相关的相互作用和自回避,用枚举法计算了外力拉伸单个发夹和整个二级结构的首末端距分布.我们发现对这两种构型的均匀链的外力-拉伸曲线相关不大,但首末端距分布有很大不同,发夹构型的首末端距分布中出现两个峰而二级结构首末端距分布种只出现一个峰.我们又用最大熵方法从模型的外力-拉伸曲线重构这些分布,发现它们可以精确地重合从模型直接的得到的结果,并初步分析了出现这些结果的原因,对序列相关链,首末端距分布显示了更复杂的结构.我们的计算表明,首末端距分布可以比外力-拉伸曲线得到更多的物理信息.该文的第二部分研究了一种结构蛋白——蛛蛛丝蛋白的外力拉伸性质.我们建立了一个外力拉伸二维格点上蛋白质模型的蒙特卡洛模拟方法,通过模拟外力拉伸蛋白质的去折叠过程,研究了典型圆网蜘蛛的大瓶形腺体蛋白,小瓶形腺体蛋白和一种人工合成蜘蛛丝蛋白,并与一种具有平均氨基酸组分的设计序列进行比较.模拟的结果与拉伸天然蜘蛛丝的实验和单分子丝蛋白实验结果进行比较,都符合得很好.我们发现结构蛋白的外力拉伸性质很大程度上依赖于组成蛋白质的氨基酸比例,经过百万年的自然选择,蜘蛛丝蛋白获得了优秀的氨基酸比例.