CENP-B定位于CENPs复合体中心结构域，与着丝粒的异染色质结合。CENP-B异常表达时，着丝粒结构会松懈，这是由于有序的DNA和蛋白质组成的复合结构无法正常组装造成的，从而出现了染色体分离异常和基因组失稳现象的增加。与染色质结合的CENP-B也主要以α-N端三甲基化形式存在。研究表明，CENP-B的N端甲基化能够提高CENP-B DNA结合结构域与着丝粒DNA上的17bp长度的DNA结合域的结合能力，维持着丝粒的活性。但是CENP-B的氨基端的催化识别分子机制的研究处于空白。
　　在人体中，氨基端甲基化转移酶NRMT1普遍被认为是唯一能够催化底物的氨基端三甲基化的酶。NRMT1在生物体内的功能具有多样性和重要性，其底物既包括组蛋白，也包括非组蛋白，其中就包括我们所关注的着丝粒蛋白CENP-B。其底物的鉴定也已经有很多报道，但是对于NRMT1是如何识别与催化CENP-B，还不甚了解。
　　针对以上问题，我们首先对NRMT1进行表达纯化，通过晶体学的手段，进行NRMT1与CENP-B多肽底物以及SAH的复合物晶体的生长和优化，并解析出高分辨率的晶体结构。体外的结合实验和酶活实验验证了NRMT1与底物CENP-B的结合以及NRMT1对CENP-B底物的催化能力。突变体的体外生化研究揭示NRMT1来结合与催化CENP-B的重要残基。最终，结合结构生物学和生物化学手段，对大量的生化实验和结构的细节进行分析，阐明了NRMT1识别与催化CENP-B N端三甲基化的分子机制。
　　我们的研究既为之前的功能研究提供了辅证，也可以为日后靶点药物前体和工具小分子的研究提供有效的分子依据。