PEPT1（SLC15A1）和PEPT2（SLC15A2）都属于依质子寡肽转运家族（SLC）的溶质载体，该家族还包含肽/组氨酸转运蛋白PHT1（SLC15A4）和PHT2（SLC15A3）。PEPT2和PEPT1都是广泛存在的完整的膜蛋白,包含有12个跨膜结构域，N-端和C-端都面向细胞质。这两种蛋白的结构有50%的同源性和70%的相似性。PEPT2在动物体内的分布比较广泛，主要在肾脏中表达，在大脑、星形胶质细胞、室管膜和脉络丛上皮细胞、脑垂体、乳腺、眼睛、肺部、支气管上皮细胞以及肠道神经系统等均有表达。PEPT2是高亲和性低容量的转运蛋白，可以转运分子量在96.2D-522.6D之间的二肽400多种和三肽8000多种，还可以转运大量分子结构和理化性质各不相同的仿肽类药物，如β-内酰胺类抗生素、青霉素类抗生素、抗癌药物苯丁抑制素、血管紧张素转换酶抑制剂等。一般认为PEPT2对底物的亲和性比PEPT1高10-20倍。由于PEPT2在人体内分布广泛，而且对二肽、三肽的吸收以及肽类药物在体内的活性处置和半衰期有显著影响，可能会在疾病的治疗中发挥重要的作用。因此本实验选取了人的寡肽转运蛋白hPEPT2进行研究。首先根据选取的hPEPT2（560-664）基因序列设计了上下游引物，通过PCR、酶切、连接与转化步骤，获得了含有重组质粒pET30a（+）-hPEPT2（560-664）的大肠杆菌BL21（DE3）菌株，并用SDS-PAGE凝胶电泳检测了诱导时间和诱导剂量的变化对hPEPT2（560-664）表达的影响，得出hPEPT2（560-664）的最佳诱导表达条件是IPTG工作浓度为0.5mM/L，诱导时间为3小时。然后大量诱导表达目的蛋白，将得到的菌体超声破碎，经G-75凝胶柱分离纯化得到目标蛋白，冷冻干燥后得到纯品hPEPT2（560-664）蛋白。再利用紫外、荧光光谱法研究其在不同pH缓冲液中的稳定性，并通过圆二色光谱法分析了蛋白的二级结构。结果表明hPEPT2（560-664）蛋白在不同pH的缓冲液中结构和性质会发生变化。