生物膜上蛋白质分子的能量转移对生化反应及生理功能的正常运作至关重要,许多重要的生理和细胞过程都依赖于蛋白质的超快能量转移过程,例如,构象变化传输和变构通讯与沿蛋白质骨架上的能量传输直接相关。最近,本研究小组发展振动态选择激发飞秒时间分辨的和频光谱测量技术,研究了氢键对界面α-螺旋和β-折叠的N-H超快振动动力学以及氢键对酰胺键N-H与C=O间振动能量转移途径和速率的影响。本论文在本研究小组以往的研究基础上,利用飞秒时间分辨和频光谱技术进一步系统研究了各种条件对多肽分子NH振动动力学以及NH/CO振动耦合的影响。研究结果表明在水分子的存在下,因为OH振动弛豫的贡献,导致NH区段的振动弛豫时间变小。在酸性条件下,质子与磷脂头部的结合,增加界面水的贡献,也能减少NH区段的振动弛豫时间。此外,蛋白质二级结构的不同直接影响到酰胺键氢键强弱,进而导致NH振动弛豫时间的不同。通过综合比较NH振动频率与其振动弛豫时间,结果表明NH振动频率越小,其振动弛豫时间也越小。通过选择激发N-H振动,然后探测C=O的瞬态光谱,我们发现对于α-螺旋结构的多肽分子而言,其氨基酸序列对多肽分子N-H与C=O之间的耦合途径和速率影响不显著。本论文的研究结果将有助于我们深入理解蛋白质和其他氢键生物分子系统的超快动力学行为。