植物的冷胁迫是限制农作物分布和产量的重要因素。拟南芥作为模式生物,是研究植物生理生化水平、基因调控水平以及蛋白质水平表达的重要材料。近年来,在拟南芥冷胁迫条件下的转录组学和蛋白质组学已经取得了一定的进展。特别是蛋白质组学的研究成果揭示了重要的生物学信息,其中膜系统、细胞核、叶绿体作为重要的亚细胞器,在冷胁迫条件下蛋白质水平表达的变化格外受到重视。可是由于技术方面的局限和这个研究领域刚刚起步,其研究有待进一步的深入,尤其有两个需要迫切解决的问题:一是,一般的植物组织蛋白质提取方法使得一些蛋白质可能残留在不溶的组分中,这个组分却富含与环境非生物胁迫密切相关的细胞膜、壁和胞质空间的蛋白质;二是作为与冷胁迫密切相关的叶绿体中最重要的功能蛋白Rubisco,其复合酶体系中相互作用的蛋白质至今没有系统的研究。针对这些问题,我们首先克服技术上的障碍,使得植物蛋白标准溶液抽提后不溶组分和Rubisco相互作用蛋白在SDS-PAGE上得以分离呈现。然后对四周龄的拟南芥进行四种处理:（1）持续在20°C生长（对照）;（2）4°C 4 h冷胁迫;（3）4°C 24 h冷胁迫;（4）4°C 24 h冷胁迫后放回正常温度条件下培养恢复24 h。通过对这四种处理生物样本的不溶组分蛋白质和Rubisco相互作用蛋白质的差异表达变化进行分析,从而揭示冷胁迫条件下特定亚细胞结构的细胞信号传导途径和分子机理。对于拟南芥的不溶组分,11个表达变化大于2倍的冷胁迫蛋白质用PMF/MS成功鉴定,利用T-DNA插入突变体在冷胁迫时的生理表型观测对新发现的冷胁迫基因进行验证,并与来自GEO数据库的mRNA水平的数据进行了对比分析。在这11个蛋白质中发现9个具有DREB、ABRE、MyBR、MyCR冷胁迫相关的顺式作用元件,加深了对ABA依赖和ABA不依赖信号转导通路的理解。在冷胁迫条件下,Rubisco大亚基发生解聚的同时,5种Rubisco相互作用蛋白质与Rubisco的结合量也发生了变化。其中,Rubisco活性的必需配体AAA类型ATPase家族蛋白和一种糖转移酶与净光合速率Pn和Rubisco解聚密切相关;而参与蛋白生成的两个蛋白质却与Pn关联性不高;经Molecular Docking分析,Rubisco大亚基与光系统Ⅰ活性中心的D1亚基（PSAD-1）存在相互作用,从而抑制光系统的电子传递功能。以上结果说明,冷胁迫条件下光合作用速率降低的主要因素可能不是光系统或蛋白生成机制,而是Rubisco的解聚。