蛋白质结构稳定性的研究是蛋白质折叠研究的重要内容。维持蛋白质三维空间结构的作用力主要是一些非共价键或次级键，包括氢键、范德华力、疏水作用和盐键（离子键）。这些非共价键也是维持核酸构象、生物膜结构的作用力。现在广泛接受的是，其它弱静电相互作用，称为“非经典相互作用”[noncanonicalinteractions（NCI）]，如C-H…O、C-H…π、N-H…π、π…π和阳离子-π等相互作用对蛋白质的稳定性也有很大的影响。　　 本文的研究工作主要集中在阳离子-π相互作用。阳离子-π相互作用是一种广泛存在于蛋白质中的作用力，是构成蛋白质的芳香族氨基酸（Phe、Tyr、Trp）与带正电荷的氨基酸（Lys、Arg）之间形成的相互作用。我们的研究对象主要是α/β类蛋白中的单绕和双绕两种典型蛋白质折叠型。本文的研究工作主要包括以下几个方面：　　 1.对阳离子-π相互作用在单绕和双绕中的分布密度和能量特征进行了分析　　 单绕和双绕是两种典型的蛋白折叠型，二者都是由α螺旋和β片层所构成，只是空间拓扑结构存在明显的差异。研究表明，单绕结构中阳离子-π相互作用的分布密度是双绕结构的2.6倍，阳离子-π相互作用能量分解为静电能和范德华力能揭示出静电能与范德华力能之比接近1.8:1，静电在阳离子-π相互作用中起主要作用。　　 2.单绕和双绕样本中氨基酸残基的数量和阳离子-π数量的关系　　 单绕和双绕中氨基酸残基的数量与阳离子-π相互作用的数量进行了比较分析，以便考察阳离子-π相互作用的数量是否与氨基酸残基的数量线性相关。在单绕样本中氨基酸残基数量和样本中阳离子-π的数量有较明显的相关性，在双绕样本中却没有发现类似的相关性。　　 3.单绕和双绕中5种氨基酸参与阳离子-π相互作用的参与率　　 不同种类的氨基酸在蛋白质中的含量本身就是不同的，有些存在明显的差异，构成阳离子-π相互作用的5种氨基酸也不例外。更重要的研究方面是5种氨基酸参与阳离子-π相互作用的参与率，参与率反映了阳离子-π相互作用对特定氨基酸的使用偏好，我们在单绕和双绕中进行了比较分析。在单绕和双绕中，Trp的参与率都是最高的，分别达到24.25％和24％，平均大约每4个Trp中就有1个参与了阳离子-π相互作用的形成。Trp在单绕和双绕中的参与率之比为1.01接近1，说明Trp在单绕和双绕中形成阳离子-π相互作用的能力相当，不存在结构上的使用偏好性。单绕和双绕中Lys、Arg的组分之比分别为0.95和1.07，而Lys、Arg的参与率之比却分别达到2.61和2.18，说明提供阳离子的Lys、Arg在单绕中比在双绕中更容易参与阳离子-π相互作用。另外，Tyr在单绕中的参与率是双绕中的2.32倍，非常显著。　　 4.单绕和双绕中6种阳离子-π的分布　　 构成阳离子-π相互作用的2种带正电荷的氨基酸和3种芳香族氨基酸，根据数学中的组合公式可以得到6种阳离子-π相互作用的组合方式，即：Arg-Phe、Arg-Tyr、Arg-Trp、Lys-Phe、Lys-Tyr和Lys-Trp。本文分别统计了这6种组合方式在单绕和双绕中出现的百分比的情况，结果显示：Arg-Tyr组合偏好在单绕中出现，Arg-Phe组合偏好在双绕中出现。在单绕和双绕中Arg比Lys更多的参与了阳离子-π相互作用的形成　　 5.6种阳离子-π相互作用在单绕和双绕中的能量　　 不同的阳离子-π相互作用组合的能量是不同的，即使同一种阳离子-π相互作用，由于阳离子和π距离的不同其能量也存在差异。在单绕中除Lys-Phe、Arg-Trp组合外，其余4种组合的阳离子-π相互作用的平均能量均高于双绕的对应组合。在6种阳离子-π相互作用中，Arg-Trp组合的平均能量最高，Lys-Tyr组合的平均能量最低。　　 本文通过对阳离子-π相互作用在两种典型蛋白折叠型中的对比分析，揭示出该相互作用的分布特点和相互作用能量具有结构依赖性，加深了对这种非键相互作用的认识。