金属结合蛋白是生物体内一类可特异地和金属结合的蛋白，在调节生物体内金属代谢等方面起着重要的作用，它在一定程度上具有可诱导性。因此，对于它的诱导、表达、代谢的生理过程的研究具有重要的意义。本文研究了蚯蚓体内对重金属代谢起主要作用的一类金属蛋白—金属硫蛋白（Metallothionein，MT）的诱导、纯化及鉴定。 经对比研究，确定了以80mg／L浓度的CdCl₂溶液对蚯蚓进行半浸泡诱导的方法，诱导48小时。对诱导前、后蚯蚓的生物学和蛋白质组成的变化进行研究。在进入CdCl₂溶液时蚯蚓反应剧烈，分泌大量黄色物质，诱导48小时后蚯蚓仍可存活。诱导前、后蚯蚓在蛋白质水平也发生较大变化，表现在：小分子量蛋白含量差异较明显；诱导组比对照组巯基蛋白的相对含量高出4倍；紫外扫描图谱显示，诱导后的蚯蚓MT粗提液高于对照组样品。经石墨炉原子吸光分光光度计检测，诱导后蛋白样品的Cd含量比对照组高21％，表明使用80mg／L的CdCl₂诱导蚯蚓的金属硫蛋白是有效的，Cd²⁺在蚯蚓体内产生了积累。 使用结合有Cu²⁺的金属螯合亲和层析柱对粗提蛋白液进行了初步的分离，分离液进行SDS-PAGE，根据分子量确定MT在凝胶上的位置，再使用电泳洗脱的方法对其进行纯化，并通过测定纯化样品的分子量和紫外吸收峰对其相应的理化性质进行了鉴定。 研究发现，金属硫蛋白分子量低于14.4kD。蛋白粗提液与巯基试剂反应15min后的样品，在400nm附近出现吸收峰，诱导组吸收峰略高于对照组，但并不明显。纯化后的样品在酸性条件下进行紫外扫描，190nm处有两个吸收峰，可能为蚯蚓金属硫蛋白的两个组分：MT-1和MT-2。 纯化过程中对咪唑—ZnCl₂染色法进行改进，引入了极少量考马斯亮蓝，提高了染色灵敏度和染色速度，且蛋白质没有被化学修饰，可在较短时间内进行蛋白质回收。 本文的结果为下一步研究金属硫蛋白的作用机理及代谢过程奠定了基础。