【摘 要】
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α-葡萄糖苷酶(α-D-葡萄糖苷水解酶，α-D-glucosidase，EC3．2．1．20)，又叫麦芽糖酶(maltase)、转移葡萄糖苷酶，它可以从低聚糖类底物的非还原末端切开α-1，4糖苷键，释放出葡萄糖。α-葡
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α-葡萄糖苷酶(α-D-葡萄糖苷水解酶，α-D-glucosidase，EC3．2．1．20)，又叫麦芽糖酶(maltase)、转移葡萄糖苷酶，它可以从低聚糖类底物的非还原末端切开α-1，4糖苷键，释放出葡萄糖。α-葡萄糖转苷酶是低聚异麦芽糖生产的关键酶制剂。低聚异麦芽糖属于功能性低聚糖，具有良好的促双歧杆菌增殖、强抗龋齿和降血脂等优良的生物学特性。目前，工业生产中使用的α-葡萄糖苷酶主要来源于黑曲霉和米曲霉。 本论文完成了来源于嗜热栖热菌编码α-葡萄糖苷酶的hbg基因的克隆及原核表达，并对其酶学性质进行了研究。根据Gene Bank中已知的嗜热栖热菌α-葡萄糖苷酶基因序列设计引物，采用Pfu DNApolymerase(高保真DNA聚合酶)，通过PCR方法从嗜热栖热菌HB27基因组DNA中扩增出预期的1.6kb左右的特异性产物。用Nhe Ⅰ和Hind Ⅲ双酶切PCR产物连接到载体pET28a(+)的Nhe Ⅰ／Hind Ⅲ双酶切位点中，转化到大肠杆菌BL21中，获得重组子。该重组子经相同的核酸内切酶水解获得约5.4kb和1.6kb两个片断，分别与pET28a(+)和目的基因的大小相同，初步证实克隆的为α-葡萄糖苷酶基因。经过IPTG诱导表达5个小时后，发酵液分泌蛋白SDS-PAGE呈现约59KD表达带，与专一性底物对硝基酚-α-D-葡萄糖苷反应证明，表达产物具有α-葡萄糖苷酶活性。
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