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苹果酸脱氢酶(malatedehydrogenase，MDH)广泛存在于动物、植物以及微生物体内，是生物体进行糖代谢的关键酶之一，主要催化草酰乙酸和苹果酸之间进行可逆转化。根据辅酶特异性，MDH可分为NAD-依赖型MDH(NAD-MDH)和NADP-依赖型MDH(NADP-MDH)。在真核细胞中，NAD-MDH分布于细胞质和线粒体中，分别为c-MDH(cytosolicMDH)和m-MDH(mitochondrialMDH)，常以同型二聚体形式存在。
MDH广泛应用于医学诊断、生物制药、农业生产、食品及发酵工业等领域。到目前为止，多种来源的MDH已得到了详细研究，但未见家禽类心脏中苹果酸脱氢酶的研究报道。因此，本文以廉价、来源广泛、容易获得的鸭心为实验材料，对鸭心所含有的两种MDH同工酶（c-MDH和m-MDH）进行了分离纯化，并对两种同工酶进行了部分酶学性质研究，旨在为该酶的获得提供一条新的途径，为MDH同工酶的深入研究及应用提供参考。其结果如下:
1.鸭心苹果酸脱氢酶的分离纯化
新鲜鸭心通过去血、匀浆粗提、硫酸铵沉淀、有机溶剂沉淀、DEAE-Sepharose离子交换层析以及Superdex-200凝胶过滤层析等常用方法，获得了电泳纯的鸭心c-MDH和m-MDH，其回收率分别为25.54％和10.98％，纯化倍数分别为69.07倍和130.40倍，酶比活力分别为849.70U/mg和1604.19U/mg。
2.鸭心苹果酸脱氢酶的性质研究
理化性质研究表明:鸭心c-MDH和m-MDH全酶相对分子质量均约为77.37kD、亚基相对分子质量分别为39.58kD和37.62kD，因此可以判定两种同工酶都是由2个相同亚基构成;鸭心c-MDH和m-MDH的等电点分别为6.5和6.8、最适反应温度分别为55℃和65℃、最适反应pH分别为7.2和7.5、对草酰乙酸的表观Km值分别为140.93μmol/L和263.43μmol/L;两者都在30℃以下时比较稳定，都具有较强的耐碱性。
3.有机溶剂、化合物及金属离子对鸭心苹果酸脱氢酶的影响
甲醇、乙醇、异丙醇、氯仿、抗坏血酸、草酸、EDTA二钠（高浓度时）、SDS、Cu2+、Ag+以及(Pb)2-、Zn2-对鸭心c-MDH和m-MDH的活性都有很明显的抑制作用;而Mg2+、K+、Ba2+对鸭心c-MDH和m-MDH的活性都表现出较强的激活作用;Ca2+对c-MDH基本上没有影响，而对m-MDH具有很强的抑制作用。
4.鸭心苹果酸脱氢酶功能基团的研究
对酶功能基团的修饰结果表明:半胱氨酸中的巯基、色氨酸残基是鸭心c-MDH和m-MDH活性中心的必需基团，参与了酶活性中心的构成;丝氨酸残基可能是鸭心c-MDH和m-MDH活性中心的必需基团;而甲硫氨酸的硫醚基、组氨酸的咪唑基、精氨酸残基、二硫键、酪氨酸的酚羟基、赖氨酸残基与鸭心c-MDH和m-MDH活性中心不直接相关，不是酶活性中心的必需基团。