肺结核(Tuberculosis)是一种由结核菌群引起的传染病。其中,感染人类最多的是结核分枝杆菌(Mycobacterium tuberculosis)。结核杆菌是一种极强的人类病原菌,影响着全世界20亿人的身体健康。Rv2667是一个假想蛋白,目前为止,其在细胞中的功能尚无任何体内实验研究。本研究通过生物信息学分析,预测了 Rv2667不含有信号肽,表明Rv2667不是分泌蛋白,其在细胞质中行使功能,符合AAA+蛋白酶家族成员不是分泌蛋白的特点。跨膜螺旋结构域预测表明Rv2667部具有跨膜螺旋,不是膜蛋白,表明其是游离于细胞质中行使功能的。本研究通过生物信息学预测其C端具有clpA结构域,表明其可能是AAA+蛋白酶超家族的一员,可能在细胞活动中起到的蛋白质翻译后修饰、蛋白质降解、分子伴侣的作用。本研究使用提取的结核分枝杆菌H37Rv基因组为模板扩增出长度约为750bp的Rv2667基因片段,原核表达纯化了 Rv2667蛋白,并筛选了 Rv2667的结晶条件。X射线衍射数据表明晶格常数为 a=b=48.07 A,c=110.24A,晶格夹角 α=90°,β=90°,γ=120°。晶体完整度达100%。晶体最高分辨率达2.10A。假想蛋白Rv2667无法使用分子置换法(MR)解析出结构,需要制备重原子衍生物以提供相位解析信息。为了解析出Rv2667的蛋白结构,我们还需要制备Rv2667的硒代蛋白衍生物的晶体,并获得高分辨率的衍射数据。然而,Rv2667的硒代蛋白衍生物晶体还需进一步优化。分子筛试验结果初步证明了 Rv2667在水溶液中以6聚体形式存在。本研究初步证实了假想蛋白Rv2667的功能性,并为结核分枝杆菌的药物设计提供新的策略。