核仁蛋白SENP3是SENP（Sentrin/SUMO-specific proteases）家族成员之一，通过对底物蛋白去SUMO化修饰调控细胞功能和生命活动。在本研究中，我们对其在氧化应激应答中的功能及其自身特性进行探索。　　研究第一部分探讨SENP3对不同程度氧化应激的应答。通过检测蛋白量及亚细胞定位改变，证明SENP3能够调节自身的量和定位并因而选择性地调控抗氧化酶基因的转录，首次发现SENP3参与调控细胞氧化还原状态。　　研究第二部分探讨SENP3在氧化应激下移位的分子机制和效应。通过激光扫描共聚焦显微镜Time-lapse技术及其他图像分析，首次证明SENP3在多种应激条件下都发生定位改变，能够从核仁移位至核质，且依赖细胞内活性氧的升高和蛋白质氧化修饰，同时在H2O2（hydrogen peroxide）直接处理下，呈现剂量依赖的移位。通过分子生物学方法的截短筛选及基因点突变，发现SENP3的半胱氨酸C532感受氧化并发生氧化修饰，继而诱导 SENP3移位。最后，通过检测SENP3与核仁和核质内不同底物蛋白的结合，初步发现氧化应激时SENP3与核质内P53的结合增加，与核仁特异蛋白质结合未改变。　　研究第三部分对SENP3的寡聚化分子特性进行了初步探讨。通过免疫共沉淀和截短筛选，首次发现SENP3可能以寡聚化形式存在，并与72-163区域有关，且该效应受细胞氧化还原状态的影响。