肌巨蛋白(titin，也被称为connectin)，20世纪70年代末由Marugama和Wang分别发现并报道。它横跨肌节，对肌肉组织的超级结构组装以及肌肉的收缩和弹性起着重要的作用。在肌巨蛋白中，Ⅰ带是表现肌肉收缩最强的区域，而PEVK富含域正位于Ⅰ带中。因此，研究PEVK富含域的结构及结构与功能的关系，对揭示肌巨蛋白弹性的分子基础具有十分重要的意义。 论文以肌巨蛋白PEVK富含域的氨基酸序列分析结果为出发点，用Fmoc固相合成方法合成了模型四肽分子EVPK，利用电喷雾质谱法和二维核磁共振谱进行了序列和结构确认，其中Pro残基以反式(trans)构型为主；对模型四肽分子EVPK进行了分子构象分析，所得低能构象以折叠式为优势构象，在肌小节松弛状态下，分子以折叠式构象存在，在拉力作用下，其折叠式构象被拉伸，肽链解折叠，产生被动张力，使分子表现为弹性。对模型分子进行量子化学计算，计算结果与构象搜索结果基本一致。 利用分子模拟手段对片段中PPⅡ型左手螺旋模体(PVAP、PKKP和PEVP)进行构象研究，对所得分子低能构象集分析表明：低能构象骨架可分为折叠式和伸展式两组，且均以折叠式为优势构象，其中脯氨酸残基为反式构型，满足聚脯氨酸Ⅱ型左手螺旋的结构要求。在拉力作用下，折叠式向伸展式构象的转化使肽链在宏观上表现为弹性。由此可得，PPⅡ型左手螺旋的可展性对肌巨蛋白PEVK富含域弹性的影响是非常重要的。 PR子片段(PR1、PR2、PR3)和28—mer的构象研究中，低能构象的二面角大多位于Ramachandran分布图的合理区域内，且在聚脯氨酸螺旋区域内具有一定的分布，表明分子有形成聚脯氨酸左手螺旋的趋势，可以通过PPⅡ型左手螺旋的可展性对肌巨蛋白PEVK富含域弹性作出贡献。