生物体为了生存必须消耗大量的能量来维持正常的生长与有效的免疫反应。为保持生长与免疫间的平衡,对于多细胞动物和植物来讲,精准地控制交叉调节元件就显得尤为重要。拟南芥受体类激酶BAK1在鞭毛蛋白激发的免疫反应中与细菌鞭毛蛋白受体FLS2结合形成复合体以调控先天免疫反应,此外,还能与油菜素甾醇（brassinosteroid,BR）激酶受体BRI1结合成复合体以调节生长发育。BR通过内稳态及信号通路单方向地在多个层面上影响FLS2介导的免疫反应。之前我们的研究结果表明,胞质受体类激酶BIK1直接被富亮氨酸重复类受体激酶BAK1磷酸化,且在信号传导过程中与FLS2/BAK1复合体结合。与其在FLS2介导的免疫反应中起正调节作用的功能相反,本论文研究发现BIK1在BRI1介导的BR信号通路中起着负调节作用。BIK1缺失突变体bik1对油菜素内酯BL的敏感性显著增强,且积累了更多的去磷酸化的BES1蛋白以调节BES1和BZR1靶基因的表达。在正常或者低含量的BR状态下,BIK1与BRI1形成复合体;但外源BL处理后,BIK1与BRI1解离,这与FLS2-BIK1复合体在鞭毛蛋白引起的免疫反应中的动态平衡类似。由配体引起的BIK1从复合体上的解离与其本身的磷酸化是相关的。在FLS2-BIK1复合体中,BIK1与FLS2的解离依赖于BAK1,但BIK从BRI1-BIK1复合体上解离则不依赖BAK1。与之相符合的是,在FLS2介导的信号通路中,BIK1的磷酸化取决于BAK1;但在BRI1介导的信号通路中,BIK1被BRI1直接磷酸化,然后介导BR信号传递。所以,BIK1从BRI1上的解离是由BRI1的直接磷酸引起的,但在鞭毛蛋白引起的免疫信号通路中,BIK1从FLS2-BIK1复合体上的解离是由BAK1磷酸化BIK1引起的。本研究结果表明,BIK1通过与特定的受体结合及不同的磷酸化水平以实现其在免疫反应及生长发育中的特殊功能。