宰后适宜的贮藏温度不仅可以有效控制肉品品质的变化,并且可以合理降低生产成本。传统冷藏方式下,蛋白质氧化导致内源酶活性及蛋白功能特性发生变化,进而调控贮藏期间鲜肉质量。蛋白质氧化修饰水平及发生修饰的氨基酸残基是影响蛋白氧化调控效应的关键因子。因此,本文首先从酶学特性和蛋白氧化角度构建了与品质变化的关联性,接着借助半胱氨酸（Cys）氧化修饰组学技术,从位点氧化修饰的层面深入解析蛋白质氧化介导冷藏肉品质变化的机理,为改善冷藏滩羊肉品质和开发精细贮藏技术提供理论依据。主要研究如下:1.通过监测三种不同温度（-2、-18和4℃）贮藏组滩羊背最长肌肉品质变化规律,比较发现,三组在贮藏期品质均发生变化,其中4℃冷藏组样品的肉色和保水性稳定性下降更严重,嫩度和质构特性得到改善。2.测定了不同贮藏温度下滩羊肉内源蛋白酶活性、蛋白质降解情况以及肌纤维微观结构的变化,分析它们之间的内在联系。结果表明,与-2和-18℃相比,4℃对内源酶（Cathepsin B、Cathepsin D、CathepsinL、μ-Calpain以及Caspase-3）活性的抑制作用最小,肌原纤维蛋白（肌球蛋白重链、肌间线蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白、肌钙蛋白-T、肌球蛋白轻链）和肌浆蛋白（甘油醛-3-磷酸脱氢酶和肌红蛋白）发生降解,破坏了肌纤维细胞的完整性。3.测定了三种不同贮藏温度下肉样的蛋白溶解度、蛋白氧化和蛋白结构变化情况,并构建蛋白降解、蛋白氧化与品质间的线性关联性。结果表明,与-2和-18℃相比,4℃组中蛋白氧化、变性程度最严重,空间结构的稳定性显著下降。蛋白降解、氧化与品质指标间呈显著相关性,氧化作用通过促进结构蛋白的降解和蛋白不稳定结构的形成,对肌内水分分布和肉品质产生影响。4.借助半胱氨酸氧化修饰组学技术开展了氧化修饰蛋白位点与不同温度贮藏7 d的肉品质性状的相关性研究,发现24个差异氧化蛋白位点与肉色和保水性密切相关,29个差异氧化蛋白位点与嫩度和质构（硬度、弹性和咀嚼性）特性密切相关,对应的蛋白质以主要参与碳代谢、代谢途径、氨基酸生物合成、糖酵解/糖异生、柠檬酸循环和氧化磷酸化途径的结构蛋白和代谢酶为主。5.利用PRM技术验证了 14个表征4℃冷藏肉样品质变化的关键目标氧化修饰蛋白位点的表达情况。关联品质指标发现7个上调氧化蛋白位点MLC1（Cys13）、PGM1（Cys193）、ACTN2（Cys187）、OGDH（Cys507）、TTN（Cys21485）、SOD1（Cys7）、GAPDH（Cys150）正向调控肉样的L*、a*、蒸煮损失、离心损失和汁液损失,负向调控冷藏肉样的剪切力、硬度和咀嚼性。7 个下调氧化蛋白位点 NEB（Cys954）、MYOM2（Cys452）、PGD（Cys402）、HSPA8（Cys604）和TNNC1（Cys35）、HSPA9（Cys608）和MYBPH（Cys451）对品质特性的调控方向与上调位点相反。对目标氧化修饰位点对应的蛋白质进行亚细胞定位预测并解析代谢通路发现,大多蛋白质位于细胞质、细胞核和线粒体中,主要参与碳代谢、TCA循环、糖代谢（糖酵解和糖异生）、信号转导通路以及RNA降解路径。另外,通过对酶活性与其氧化位点的氧化丰度值间线性关系分析,发现 CathepsinD（Cys38）、μ-Calpain（Cys592）和 GAPDH（Cys15）的氧化修饰后会降低其活性。