【摘 要】
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目的 大量研究表明,IgA肾病(IgAN)中血清IgA1分子铰链区O-连接糖基异常糖基化是引起IgA1分子在肾小球系膜区沉积并导致肾脏损害的重要机制之一.鉴于过敏性紫癜肾炎(HSPN)与Ig
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目的 大量研究表明,IgA肾病(IgAN)中血清IgA1分子铰链区O-连接糖基异常糖基化是引起IgA1分子在肾小球系膜区沉积并导致肾脏损害的重要机制之一.鉴于过敏性紫癜肾炎(HSPN)与IgAN均为IgA相关性肾小球疾病,两者在组织学检查上极为相似,故推测HSPN患儿血清IgA1分子也可能存在异常糖基化.该研究旨在通过IgA1-Vicia Villosa Lectin结合实验方法的建立对过敏性紫癜伴或不伴肾脏受累患儿的血清IgA1分子O-连接糖基结构进行分析,以明确IgA1分子异常糖基化与HSPN肾脏受累间的关系.方法 将126例患儿分为5组:第一组(HSPN组)HSPN 35例;第二组(HSPN<,o>组)无肾脏受累的过敏性紫癜12例;第三组(IgAN组)IgAN 9例;第四组(Non-IgAN组)非IgA相关性肾小球疾病35例,主要为原发性肾病综合征及急性链球菌感染后肾小球肾炎;第五组(Control组)对照组35例,主要为上呼吸道感染且同时排除了免疫系统疾病和肾脏疾病.采用双抗体夹心ELISA法测血清中IgA分子水平;再采用IgA1-Vicia Villosa Lectin结合实验测得血清中IgA1分子与Vicia Villosa Lectin的结合力,从而间接评判血清IgA1分子O-连接糖基半乳糖基化和唾液酸化的水平.通过统计学分析比较各组血清IgA分子水平的差异性、各组间及同组不同病理级别间血清IgA1分子与Vicia Villosa Lectin结合力的差异性.结论 建立了IgA1-Vicia Villosa Lectin结合实验方法.发现HSPN患儿血清IgA1分子铰链区O-连接糖基存在异常糖基化,该异常糖基化的程度与肾脏的损害有一定的关系,但无肾脏受累的过敏性紫癜患儿血清IgA1分子铰链区O-连接糖基结构正常,说明该异常可能为包括HSPN和IgAN在内的IgA相关性肾小球疾病的重要发病机制,并推测编码β 1,3半乳糖基转移酶功能基因的抑制可能是导致该异常糖基化的根本原因.
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