BiP是Hsp70家族在内质网体中的成员。在生命体中，蛋白质在其生理位置需折叠成具有正常生理功能的空间结构才具有活性。Hsp70家族蛋白在生物体内的主要功能是在蛋白质于细胞内亚细胞结构间转运的过程及其折叠过程中，充当分子伴侣的角色。和所有的Hsp70一样，BiP的N端具有弱ATPase酶活性。ATPase是为主动转运提供能量的专一性酶，ATP与ATPase在生物体中普遍存在，它们参与细胞膜的主动转运过程，它们与作物的生长发育、抗寒性及水分胁迫等有关，也与动物及人类的疾病和医疗有密切关系。 FKBP23属于亲免蛋白(Immunophilin)家族的成员。亲免蛋白具有两大主要特征：一是遗传上的保守性，即从低等生物、植物、动物直至人等高级哺乳动物的体内均有亲免蛋白存在；二是该蛋白N端的肽脯氨酰顺反异构酶(PPIase)活性，这种活性能被与之结合的用于器官移植的免疫抑制剂FK506所抑制。mFKBP23的C端具有与mBiP的C端特异性结合的特征，而N端没有此特征。mFKBP23与mBiP结合后，通过N端的PPIase活性结构对BiP的ATPase活性具有调节作用，从而改变BiP与蛋白质结合的状态，进而影响蛋白质折叠的进程。依据mFKBP23C端的EF手模体结构具有Ca2+结合活性的特征，我们通过改变结合缓冲液中Ca2+浓度的实验证明了钙离子强度在mFKBP23与mBiP的结合中起调节作用，进而影响mBiP的ATPase活性，而且实验结果表明产生此调节作用的Ca2+浓度的突变点应在2～3mM之间。