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在Escherichia coli脂肪酸合成酶系统中有两个基因：fabA和fabZ它们编码有功能的β-羟酰酰基载体蛋白(ACP)脱水酶。FabZ有效地催化短链β-羟酰ACP和长链β-羟酰ACP的脱水作用。FabA对于中间链长的β-羟酰ACP活性比较高，另外FabA还具有异构酶活性，对于E coli不饱和脂肪酸合成必不可少。在筛选以脂肪酸合成系统中的关键酶为靶位点的抗菌药物时，FabA和FabZ也是被关注的比较多的两个酶。因此对脂肪酸合成系统中的脱水和异构酶的研究不仅能够完善脂肪酸合成系统，对以脱水酶和异构酶为靶位点的抗菌药物的研发也具有指导意义。
迄今为止，在大肠杆菌，粪肠球菌，肺炎链球菌等细菌中发现了四种脱水/异构酶：FabA，FabZ，FabN，FabM。其中FabN与大肠杆菌FabZ相似性达到50％，但是却是一个双功能酶，既具有脱水酶活性，又具有反-2-癸烯脂酰ACP异构酶活性。而在肺炎链球菌中发现的FabM酶却只具有异构酶活性。生物信息学研究表明乳酸乳球菌中存在β-羟酰ACP脱水酶的同源序列，其中fabZ1与大肠杆菌fabZ和粪肠球菌fabN的相似性分别达到51.9％和65.6％，而fabZ2与大肠杆菌fabZ和粪肠球菌fabN的相似性分别达到53％和57.5％。并且通过蛋白序列比对，发现都具有两个保守的α螺旋结构。
在此情况下，本研究围绕乳酸乳球菌脂肪酸的代谢，分别从体内基因互补和体外酶活性检测这两个方面进行初步探索，研究乳酸乳球fabZ1和fab22两个基因编码的蛋白在脂肪酸合成中的功能及其赋予菌株的特性。
本研究首先构建了乳酸乳球菌fabZ1和fab22两个基因的pET28b系列载体、体内互补用的pBlue系列和pSU18载体。将pBlue系列质粒载体分别转化大肠杆菌fabA温度敏感突变株CY57，进行遗传互补分析，结果显示乳酸乳球菌的fabZ1基因和fabZ2基因都不能互补大肠杆菌fabA温敏突变株CY57。然而随后的无细胞脂肪酸合成分析显示，携带fabZ1基因的CY57菌株无细胞抽提物具有一定的异构化酶活性，携带fabZ2基因的CY57菌株无细胞抽提物没有检测到异构化活性。这表明FabZ1酶可能具有异构化功能，只是由于活性较低，生成的不饱和脂肪酸不能满足CY57的生长。
将pSU18系列质粒载体分别转化大肠杆菌fabZ敲除的突变株HW7，进行遗传互补分析。结果显示，只有fabZ2基因能够互补大肠杆菌fabZ功能，而fabZ1基因则不能。初步判断fabZ2基因可能编码β-羟酰ACP脱水酶。
为了进一步研究乳酸乳球菌fabZ1基因和fabZ2基因的功能，将pET28b系列载体转化大肠杆菌BL21菌株，表达并分离纯化了FabZ1和FabZ2两种酶蛋白。利用体外脂肪酸合成反应体系，检测两个蛋白的酶活性，结果表明FabZ1和FabZ2均能在体外条件下催化羟脂酰ACP的脱水，FabZ1还能够催化反-2-癸烯脂酰ACP异构化。同时本实验还设计了β-羟酰ACP脱水酶活性的测定实验，来检测两个酶的底物链长专一性，结果显示FabZ2在各种链长底物时都显示出较高的活性。这些结果再次证明乳酸乳球菌fabZ1基因是一种双功能酶，而fabZ2基因只具有β-羟酰ACP脱水酶活性。