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有关蛋白质的各类研究是当前生命科学、化学、药学及临床医学研究中所共同感兴趣的课题。其中，特别是对药物小分子与蛋白质之间相互作用的研究，不仅有助于在分子层次水平上认识小分子与蛋白质的作用机理和规律，而且有助于认识药物药效作用，为药物分子设计、筛选及新药开发提供有益的启发与重要指导。该论文综合利用荧光光谱、圆二色光谱(CD)和紫外-可见吸收光谱法研究了在模拟生理pH和不同温度条件下，黄酮类药物(杜鹃素、槲皮素和杨梅素)与蛋白质(人血清白蛋白、溶菌酶和过氧化氢酶)的相互作用。根据荧光猝灭公式可知，黄酮类药物与蛋白质有很强的结合作用，并且这种结合是一种静态猝灭的结合机制。依据范特霍夫热力学公式计算出了黄酮类药物与蛋白质结合的标准焓变和熵变，从而确定黄酮类药物与蛋白质结合的主要作用力的类型。通过荧光共振能量转移理论可知，黄酮类药物与蛋白质色氨酸结合距离小于7nm，这一结果表明黄酮类药物与蛋白质之间的结合是存在的。同时，利用同步荧光光谱法和圆二色光谱法对蛋白质的二级结构进行了检测，结果表明：随着黄酮类药物的加入，蛋白质的二级结构发生改变，并且α-螺旋的含量有一种减小的趋势。总之，光谱法分析的结果表明不同结构的黄酮类药物与蛋白质的相互作用模式是不完全相同的。通过比较不同结构的黄酮类药物的结合行为发现：药物结合能力以及结合模式的不同都是由其结构的不同而决定的。黄酮类药物分子中A，B，C环间形成的空间结构是决定黄酮类药物与蛋白质发生特征性结合的必要条件，分子内各环上的羟基则是发挥作用的主要活性基团，大部分药物发挥药理活性以及失活都与蛋白质的结合有关。