本体膜蛋白的三维结构研究是当前结构生物学研究的热点也是难点。其研究手段以X-射线晶体学为主，包括电子晶体学、核磁共振(NMR)等多种技术。与水溶性蛋白相比，膜蛋白三维结构研究目前远远滞后，这与膜蛋白样品难于制备、更难于获得高度有序的三维晶体的制约密切相关。迄今涌现出多种膜蛋白三维结晶的方法，其本质都是根据膜蛋白的疏水区外露的特性，寻找合适的包埋介质包埋其疏水表面，使膜蛋白能在水溶液中稳定存在，同时尽可能扩大其亲水表面以增加晶胞堆积的几率。近年来，膜蛋白的重组表达、样品纯化和三维结晶等技术发展迅速，可以预期大规模、高通量的膜蛋白三维结构解析将逐渐成为可能。光系统II外周主要捕光复合物LHC-II是光合膜上含量最丰富的本体膜蛋白。植物光合作用中LHC-II的功能复杂多样，不仅充当收集太阳能的主要捕光天线提供后续反应所需的原初能量，而且参与激发能的调节、分配以及植物自身的各种光保护过程。不同物种来源、不同生理状态、不同生长环境下获得的LHC-II在多肽和色素组成和光谱特征上有很大差别，其功能也表现出显著的差异。来源于黄瓜的LHC-II与来源于菠菜和豌豆的LHC-II在色素组成上有显著差异，为此笔者解析了黄瓜LHC-II的晶体结构。　　 本研究在2.66A的黄瓜LHC-II晶体结构中，直接确认了一个叶绿素混合结合位点的存在，阐明了叶绿素结合选择性及部分位点混合结合的结构基础。本文发现了两个类胡萝卜素Lutein的结构差异以及它们与周围环境和色素分子的不同相互作用，这一差异不仅是造成其光谱性质变化的原因，而且很有可能直接影响到它们对叶绿素荧光淬灭的效率，表现为在植物光保护中的功能差异。还确定了新型类胡萝卜素Lactucaxanthin的结合位点，并对其与结合位点的相互作用进行了分析。基于结构和相关的荧光性质研究，对LHC-II的构象变化的成因、在植物光保护过程中的作用以及LHC-II参与的非光化学能量淬灭的光保护机理进行了深入探讨。