本论文研究了以牛乳酪蛋白为原料,通过将酶解反应与膜分离相耦合高效、经济、连续地水解酪蛋白制取血管紧张素转化酶（ACE）抑制肽的技术。本文首先进行了水解用蛋白酶的筛选及酶解条件的优化。以酶解液的ACE抑制率、蛋白质得率为指标,通过单酶和双酶复合水解的相互综合比较,确定了以中性蛋白酶作为本试验的水解用酶,并采用正交试验进行酶解条件的优化,得到酶解反应的最佳条件为:水解温度为40℃,pH值为7.0,酶用量为2000 U/g,底物浓度为8%（w/v）,酶解时间为2h。继而本文研究了将酶解与膜分离耦合连续制备ACE抑制肽的方法。通过综合考察超滤膜包对原料蛋白质的截留、对酶的截留、膜通量以及膜包滤出液的ACE抑制活性,确定了以截留分子量（MWCO）5k的再生纤维素膜包作为试验用的膜包,并通过优化得到了超滤条件为操作压力0.1MPa,底物浓度8%（w/v）;在此基础上采用静态间歇式反应、半连续反应和连续反应3种不同的模式进行ACE抑制肽的制备,结果表明静态反应的得率、单位时间产量和单位活力酶对应的产量远小于半连续和连续反应,其中连续反应的得率达到43.4%,单位时间产量为6284 mg/h,单位活力酶对应的产量为0.23 mg/U,产物的ACE抑制率达到了81.6%（1mg/mL）,整个系统能持续稳定反应8h以上;所得的ACE抑制肽产物经肠道蛋白酶消化后,ACE抑制率升高,测得其IC₅₀值为0.189 mg/mL,是同等条件下测得的卡托普利的IC₅₀值（0.00035 mg/mL）的540倍。