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纳豆激酶(nattokinase,NK)是纳豆发酵过程中纳豆杆菌产生的一种丝氨酸蛋白酶。本文对来源于纳豆芽孢杆菌的纳豆激酶进行了如下几个方面的研究工作：
1、将纳豆激酶基因中存在的三个大肠杆菌稀有密码子，即第367～第369的AGA(Arg)、第790～第792AGA(Arg)和第931～第933的CTA(Leu)，在不改变蛋白质氨基酸序列的前题下，采用重叠引物PCR定点诱变法，改造成为大肠杆菌偏爱密码子。
2、将改造和未经改造的编码纳豆激酶前肽和成熟肽的pro-nk序列分别克隆到高效原核表达载体pET-23a，构建表达质粒PET-23a01和PET-23a02，分别转化大肠杆菌BL21(DE3)，得到有纤溶活性的重组纳豆激酶工程菌菌株BL21(PET-23a01)和BL21(PET-23a02)。实验结果表明，改造后的BL21(PET-23a01)的表达量比BL21(PET-23a02)的表达量有较大提高。
3、采用(NH4)2SO4分级盐析和Ni+亲和层析提纯重组纳豆激酶，并对其相关酶学性质进行了初步研究。该酶最适反应pH为8.0，最适反应温度为45℃。
4、将编码前肽和成熟肽的基因序列(pro-nk)克隆并构建杆状病毒载体pFnk01。质粒pFnk01在转化进入E.coliDH10Bac后，通过转座作用，构建重组Bacmid。此重组Bacmid可直接微量注射感染家蚕活体，用于表达可食用的重组纳豆激酶蛋白。