本文对多核铁配合物通过水解途径识别蛋白质α螺旋进行了研究。文章首先运用紫外－可见光谱、圆二色光谱研究了两种铁配合物与蛋白质相互作用中结构的变化，从而推测出二者相互作用的机理。在Fe4与蛋白质结合过程中，Fe4的m2-O键发生断裂，而蛋白质的a螺旋减少，无规则卷曲增加。Fe2与蛋白质结合过程中，与Fe2配位的Cl-被蛋白质骨架上的羰基取代，并且产生了手性很强的新物质，同时蛋白质的a螺旋含量减少。文中对两种铁配合物与蛋白质相互作用的机理进行了详细阐述。另外计算了四种蛋白质人血红蛋白Hb，牛血清白蛋白BSA，溶菌酶Lys，胰核糖核酸酶Rnase与Fe2或Fe4的结合常数和结合速率常数，并且得到了Fe4与蛋白质结合需要的活化能。通过这一部分的实验证明，两种铁配合物都可以和蛋白质骨架发生直接配位，且优先与a螺旋部位发生作用。另一方面，我们以五种蛋白质Hb,BSA,Lys,Rnase,超氧化物歧化酶SOD为代表研究了在两种铁配合物作用下蛋白质水解效率与蛋白质二级结构的关系。在Fe4作用下，无论是天然的还是部分变性蛋白质的最大水解效率都与蛋白质二级结构有一定关系，即全a螺旋蛋白Hb,BSA的水解效率明显高于其它三种蛋白质。但是从整体上看，最大水解效率与a螺旋含量没有直接对应关系。在Fe2作用下，天然蛋白质的最大水解效率与a螺旋含量没有关系，而部分变性蛋白的最大水解效率与a螺旋几乎呈线性关系。文中对产生这一系列现象的原因进行了解释。我们还运用LC-MS检测了Hb在Fe2作用下水解产生的小肽段，这直接证明了在Fe2作用下蛋白质发生的水解是非残基特异性。通过本课题的研究证明，Fe2有作为蛋白质二级结构探针的潜在功能。