醌氧化还原循环利用氢醌/醌类化合物作为电子穿梭载体,驱动Fenton反应,在木腐真菌胞外降解木质纤维素过程中发挥重要作用。裂解性多糖单加氧酶（英文,LPMO）是最近发现的一类新型铜依赖氧化酶,可在抗坏血酸、氢醌等外源电子供体驱动下氧化糖苷键,并促进多糖水解。LPMO氧化氢醌的过程中产生的半醌中间体已被证实可以还原Fe³⁺产生Fe²⁺和H₂O₂,从而驱动Fenton反应的发生并产生羟自由基。是否暗示着LPMO有可能参与醌氧化还原循环驱动Fenton反应呢?本论文首次将LPMO与醌氧化还原循环联系起来,在体外证实了LPMO可参与醌氧化还原循环驱动Fenton反应并产生羟自由基,进一步系统地研究了葡萄糖脱氢酶（英文,GDH）和1,4-苯醌还原酶（英文,BQR）分别协同LPMO反应过程中H₂O₂、铁还原和羟自由基的产生规律。具体研究结果如下:经异源表达及分离纯化分别获得了来源于Iprex lacteus CD2和Echinodontium taxodii 2538的裂解性多糖单加氧酶Il LPMO9A和EtLPMO9A,来自于Glomerella cingulata的葡萄糖脱氢酶（GcGDH）以及来自于Pleurotus ostreatus BP3的苯醌还原酶（PoBQR2）,并进行了生物信息学分析。LPMO的酶学性质研究显示,2-甲氧基-1,4-对苯二酚（MBQH₂）和2,6-二甲氧基-1,4-对苯二酚（DBQH₂）等氢醌化合物可作为电子供体驱动Il LPMO9A和EtLPMO9A反应,两种LPMO均可以在C1和C4位氧化纤维素底物,并促进纤维素水解,当pH5.0、50℃条件下表现出最强活性,纤维素水解率最高分别提升28.89%和28.41%。在LPMO参与醌氧化还原的系统研究中发现,不同的LPMO能以两种途径促进铁的还原:（1）GcGDH通过还原2,6-二甲氧基-1,4-苯醌（DBQ）为LPMO提供电子,并还原Fe³⁺,铁还原能力最高增强252.9%（Il LPMO9A）和237.8%（EtLPMO9A）;（2）PoBQR2通过还原MBQ或DBQ为LPMO提供电子还原Fe³⁺产生H₂O₂,铁还原能力最高增强81.9%（IlLPMO9A）和30.4%（EtLPMO9A）;研究还发现LPMO能够参与醌氧化还原的系统并与PoBQR2、GcGDH协同效应显著。LPMO与GDH协同作用时,Fenton反应的产物羟自由基的浓度分别增加271.6%（IlLPMO9A）和82.9%（EtLPMO9A）,当LPMO与BQR协同作用时,羟自由基的浓度能提高23.4%（IlLPMO9A）和5.3%（EtLPMO9A）。综上所述,本论文研究不仅证实了LPMO通过与GDH或BQR协同作用将Fe³⁺还原为Fe²⁺,并且发现LPMO参与醌氧化还原循环,显著促进Fenton反应产生羟自由基,研究结果为LPMO生物学功能的拓展和在生物质降解中的新作用提供基础理论依据。