【摘 要】
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本文在pH6.5磷酸盐缓冲溶液中研究了热变性前后牛乳铁蛋白(bovine lactoferrin,LF)和α-乳白蛋白(α-lactalbumin,ALA)之间的自组装行为.采用ζ-电位、浊度法、动态光散射、
【机 构】
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河南科技学院食品学院,河南新乡453003苏梅国立农业大学食品技术学院,乌克兰苏梅40021;
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本文在pH6.5磷酸盐缓冲溶液中研究了热变性前后牛乳铁蛋白(bovine lactoferrin,LF)和α-乳白蛋白(α-lactalbumin,ALA)之间的自组装行为.采用ζ-电位、浊度法、动态光散射、光学显微镜、荧光光谱和红外色谱等方法进行表征.结果 表明,与天然LF和ALA自组装复合物相比,热变性LF和ALA自组装复合物的ζ-电位较低.天然LF与ALA可以自组装可形成纳米颗粒,粒径最大为(35.24±0.82) nm;经过热变性的LF与ALA自组装形成超分子结构,通过调整ALA浓度,可以得到亚微米和微米颗粒,颗粒粒径最大为(4.11±0.14) μm.天然LF与ALA的复合物均为球状聚集体,分布均一;而热变性LF与ALA的复合物则为网状聚集体,分布不均一.ALA的添加增强了LF中色氨酸残基的疏水性.LF中的C=O和C-N基团均参与了与ALA25℃的相互作用.本研究为构建新型双蛋白自组装体及理解双蛋白组装机制提供了理论依据.
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