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将克隆质粒pMD-18T—H和pMD一18T—F分别进行双酶切，获得纯化的H基因和F基因，在T4DNA连接酶的作用下，亚克隆到原核表达载体pET28a（＋）上，获得原核重组质粒pET28a—H和pET28a—F．将原核重组质粒转化大肠埃希菌Escherichia coli Rosetta2（DE3）中进行表达，SDS—PAGE结果显示H基因和F基因分别表达相对分子质量约为31400和38200的融合蛋白，Western—blot检测结果显示，表达蛋白均可与CDV标准阳性血清呈阳性反应，表明原核表达的CDV