血管紧张素转化酶(angiotensin converting enzyme, ACE)存在于生物体组织和血液中,并在血压调控方面发挥着重要作用,高效分离纯化ACE对研究其结构和功能具有重要意义。文中将猪肺匀浆液进行酶解处理,优化浆液比、盐析初始蛋白浓度等条件,并经盐析、透析和离子交换层析等步骤,得到高活性的ACE。当猪肺以1：3浆液比匀浆并经胰蛋白酶处理1 h后,其总酶活可增加27.06%；匀浆后初始蛋白浓度为3%时进行盐析,同时将废弃的一级盐析沉淀蛋白再回收处理,盐析过程粗酶纯化倍数为3.94倍,总酶活回收率可达73.73%,较常规处理提高了24.33%以上,经离子交换层析后,ACE酶比活为0.1303 U/mg,总酶活回收率为59.14%。 ACE酶学性质研究表明,ACE的最佳反应温度为42℃,最适pH为8.3。由酶促反应动力学方程计算得到的猪肺ACE的米氏常数Km为1.521 mmol/L,最大反应速率Vmax为17.301 nmol/min。新分离纯化工艺可使ACE收率大大提高。