化学修饰抗体增加模拟酶的GPX活性

来源 :中国生物化学与分子生物学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:ning211
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将丝氨酸共价偶联到兔抗人IgM(Fcμ)抗体上,以增加抗体结合部位丝氨酸残基含量.在中性条件下,丝氨酸被对苯甲基磺酰氟活化,再经NaHSe亲核取代,将丝氨酸诱变为硒代半胱氨酸(SeCys).其谷胱甘肽过氧化物酶(GPX)活性由未增加丝氨酸前的诱变抗体的70U/μmol提高到218U/μmol,其活性为模拟物PZ51的200多倍. Serine is covalently coupled to a rabbit anti-human IgM (Fcμ) antibody to increase the serine residue content of the antibody binding site. Under neutral conditions, serine is activated by p-phenylsulfonyl fluoride, then by NaHSe nucleophilic substitution, serine mutagenesis to selenocysteine ​​(SeCys). Its glutathione peroxidase (GPX) activity increased from 70 U / μmol to 218 U / μmol of mutagenic antibody without serine increase, and its activity was more than 200 times that of mock PZ51.
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