【摘 要】
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目的 采用原核表达载体pET28a在E.coli BL21(DE3)中获得高表达、高活性的重组人sCR1融合蛋白.方法 从人外周血中提取总RNA,应用RT-PCR获得人sCR1全长CDNA,将其克隆入原核表达
【机 构】
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153医院济南军区检验中心,河南郑州,450042155医院检验科,河南开封,475003;
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目的 采用原核表达载体pET28a在E.coli BL21(DE3)中获得高表达、高活性的重组人sCR1融合蛋白.方法 从人外周血中提取总RNA,应用RT-PCR获得人sCR1全长CDNA,将其克隆入原核表达载体pET28a中,构建含人sCR1的重组质粒(pET28a-sCR1),经测序鉴定正确,转化入E.coli BL21(DE3)中,经IPTG诱导,表达产物经SDS-PAGE分析和Western blot鉴定.通过Ni2+-NTA agarose亲和层析纯化后进行复性及生物学活性鉴定.结果 获得原核表达载体pET28a-sCR1,经PCR鉴定及测序鉴定,得到重组E.coli BL21(DE3)克隆菌株,经IPTG诱导含有pET28a-sCR1的E.coli BL21(DE3)克隆菌,表达出重组人sCR1融合蛋白.此蛋白在SDS-PAGE上表现为Mr大于29 000的蛋白区带,在Western blot分析中可被sCR1的CD35单克隆单抗体(mAb)识别.经Ni2+-NTA agarose亲和层析纯化、复性后得到高纯度的sCR1融合蛋白表达及较高的生物学活性.结论 人sCR1融合蛋白在E.coli BL21(DE3)表达系统中的高水平表达,并且有与人体天然蛋白相同的抗原性及其生物学活性.
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