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经过近几十年来广泛而深入的研究,蛋白质氧化重折叠的机制已得到相当详细的阐明.1.在已研究过的蛋白质中,大多数蛋白质都是沿着多途径而非单一、特定的途径进行氧化重折叠,这与折叠能量景观学说是一致的.2.正是氨基酸残基间的天然相互作用而不是非天然的相互作用控制蛋白质的折叠过程.这一结论与含非天然二硫键的折叠中间体在牛胰蛋白酶抑制剂(BPTI)折叠中所起的重要作用并非相互排斥,因为后者仅仅是进行链内二硫键重排的化学反应所必需,与控制肽链折叠无直接关系.3.根据对BPTI的研究,二硫键曾被认为仅仅具有稳定蛋白质天然