从近平滑假丝酵母(CandidaparapsilosisCCTCC203011)中分离得到了新的NADPH依赖型羰基还原酶。粗酶经硫铵分级沉淀、DEAESepharose离子交换层析、Phenyl-sepharoseFF疏水层析、BlueSepharoseFF亲和层析后在SDS-PAGE上显示为单一条带,其酶蛋白的相对分子质量为30kD。该酶还原反应的最适pH值为4.5,最适温度为35℃,Cu2+对羰基还原酶有强烈的抑制作用。该酶具有较高的底物专一性和立体选择性,对α-羟基苯乙酮和4-氯乙酰乙酸乙酯具有较高的不对称还原活力,其产物分别为(S)-苯基乙二醇和(R)-4-氯-3-羟基丁酸乙酯,e.e值分别为100%和94.3%。因此该酶蛋白是不对称合成手性醇有效的生物催化剂之一。经LC-MASS-MASS分析得到了酶蛋白中一个肽段的氨基酸序列,通过比对发现该酶与假定蛋白(hypotheticalproteinCaO19.10414)具有一定的同源性。