【摘 要】
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Eglin C是来自水蛭中的一种小型热稳定蛋白质,属于马铃薯胰凝乳蛋白酶抑制剂家族,可以抑制弹性蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶、组织蛋白酶、α-lytic蛋白酶以及胰凝乳蛋白酶等.然而
【机 构】
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山西大学生物技术研究所,教育部化学生物学与分子工程重点实验室,太原030006
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Eglin C是来自水蛭中的一种小型热稳定蛋白质,属于马铃薯胰凝乳蛋白酶抑制剂家族,可以抑制弹性蛋白酶、枯草杆菌蛋白酶、组织蛋白酶、α-lytic蛋白酶以及胰凝乳蛋白酶等.然而,利用eglin C纯化蛋白酶,尚未见研究报道.本文将化学合成的编码eglin C及其突变体的基因序列,克隆到原核表达载体pQE30,在大肠杆菌BL21获得His6-Tag-eglin C及其突变体的重组蛋白质.SDS-PAGE显示,eglin C蛋白的分子量大约8 kD.His6-Tag-eglin C对胰凝乳蛋白酶、地衣芽孢杆菌2709碱性蛋白酶、枯草芽孢杆菌PB92碱性蛋白酶、枯草杆菌中性蛋白酶的半抑制剂浓度(IC50)分别为0.20±0.15、0.24±0.19、3.33±0.47和52.46±0.38 μmol/L.利用分子对接、基因突变以及荧光光谱等,分析eglin C及其突变体与2709蛋白酶的相互作用.结果显示,2709碱性蛋白酶对eglin C荧光淬灭属于静态淬灭,解离常数为2.60xl0-7mol/L,eglin C中的Asn50残基对eglin C和2709碱性蛋白酶的结合发挥重要作用.利用eglin C与蛋白酶的特异结合的特性,构建亲和纯化载体,用于纯化来源于地衣芽孢杆菌的2709碱性蛋白酶,相比常规的蛋白酶纯化,显著简化了操作步骤.
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