【摘 要】
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以低温脱脂豆粕提取的大豆蛋白为原料,分别采用碱性蛋白酶、木瓜蛋白酶和双酶联合方法水解大豆蛋白,分别采用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰氨凝胶电泳和竞争法酶联免疫吸附试验分析水解过程中蛋白质组分和抗原活性的变化。结果表明:碱性蛋白酶水解30 min即可基本去除大豆蛋白7S组分中的α-亚基和α’-亚基,木瓜蛋白酶水解10 min即可水解所有的亚基,但新产生的多条分子量小于30 kDa的谱带表现出较强的抗酶解特
【基金项目】
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国家自然科学基金(31671782);
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以低温脱脂豆粕提取的大豆蛋白为原料,分别采用碱性蛋白酶、木瓜蛋白酶和双酶联合方法水解大豆蛋白,分别采用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰氨凝胶电泳和竞争法酶联免疫吸附试验分析水解过程中蛋白质组分和抗原活性的变化。结果表明:碱性蛋白酶水解30 min即可基本去除大豆蛋白7S组分中的α-亚基和α’-亚基,木瓜蛋白酶水解10 min即可水解所有的亚基,但新产生的多条分子量小于30 kDa的谱带表现出较强的抗酶解特性;双酶联合水解既可消除碱性蛋白酶不能水解的亚基,也不会使木瓜蛋白酶水解生成新肽段。采用碱性蛋白酶、木瓜蛋白酶及双酶联合水解120 min后,大豆蛋白7S组分的抗原活性分别下降为原蛋白的64.25%、48.79%、28.57%,大豆蛋白11S组分的抗原活性分别下降为原蛋白的78.43%、62.35%、33.93%。上述结果表明,与单酶水解相比,两种酶联合水解具有明显的加成效果。
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