【摘 要】
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单链DNA结合蛋白(SSBP)可以在修饰了1-十六烷基硫醇单层膜的金基底(HDT/Au)上由4-氨基噻吩(4-ATP)诱导自组装形成原纤维.利用原子力显微镜对SSBP自组装形成的分形结构进行了纳米尺度表征和成像,以及结构分析.结果显示,在HDT/Au基底上,酰胺类物质可以诱导蛋白质纤维的形成,而烷基硫醇或羧基硫醇不能在HDT/Au底物上诱导蛋白质原纤维的形成.这表明正电荷酰胺与蛋白质之间的静电力为蛋白质原纤维的自组装提供了促进聚合的驱动力.酰胺类物质诱导分枝状蛋白质纤维的形成,而不是更致密的单丝紧密堆积,
【机 构】
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中国科学院长春应用化学研究所 电分析化学国家重点实验室,长春130022;陕西安科安全生产技术研究所有限公司,西安710065;中国科学院长春应用化学研究所 电分析化学国家重点实验室,长春130022
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单链DNA结合蛋白(SSBP)可以在修饰了1-十六烷基硫醇单层膜的金基底(HDT/Au)上由4-氨基噻吩(4-ATP)诱导自组装形成原纤维.利用原子力显微镜对SSBP自组装形成的分形结构进行了纳米尺度表征和成像,以及结构分析.结果显示,在HDT/Au基底上,酰胺类物质可以诱导蛋白质纤维的形成,而烷基硫醇或羧基硫醇不能在HDT/Au底物上诱导蛋白质原纤维的形成.这表明正电荷酰胺与蛋白质之间的静电力为蛋白质原纤维的自组装提供了促进聚合的驱动力.酰胺类物质诱导分枝状蛋白质纤维的形成,而不是更致密的单丝紧密堆积,为发展一种全新的、空间可控的蛋白质界面自组装方法提供了依据.
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