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蛋白质和多肽的空间结构导致NMR化学位移的变化,称为次级化学位移,采用已归属的化学位移数据,分析了肽链各残基ah,NH,^13Ca,^13CO的次级化学位移植与其所处的二级结构的关系,α-螺旋结构中,同一残基的ΔδaH和ΔδaHT ΔδNH波动相位相反;大多数α-螺旋片段的ΔδaH和ΔδNH的周期约为3.6残基,与α-螺旋周期一致;