论文部分内容阅读
目的 建立重组人ＩＬ－８（ｒｈＩＬ－８）大肠杆菌表达后的高效分离纯化工艺，以便获得遍纯度的重组蛋白。方法 将已构建好的表达载体转化大肠杆菌ＨＢ１０１，经ＩＰＴＧ诱导进行高效表达。交墩心收集到的菌体用超离，再经离子交换柱和凝胶层析柱过滤，得到最终纯品。蛋白纯度用ＳＤＳ－ＰＡＧＥ鉴定，ＥＬＩＳ理组ＩＬ－８含量。检测纯化后重组蛋白的生物活性和热源质。结果 用大肠杆菌ＨＢ１０－１表达重组人ＩＬ－８，具有罚