【摘 要】
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目的探讨原癌蛋白MDM2分离纯化的条件,获得高纯度的目的蛋白,筛选该蛋白的结晶条件,获得MDM2蛋白结晶。方法利用大肠杆菌表达系统,诱导表达MDM2蛋白,采用Ni-NTA亲和柱和分子
【机 构】
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北京联合大学生物化学工程学院,生物质废弃物资源化利用北京市重点实验室,中国藏学研究中心北京藏医院
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目的探讨原癌蛋白MDM2分离纯化的条件,获得高纯度的目的蛋白,筛选该蛋白的结晶条件,获得MDM2蛋白结晶。方法利用大肠杆菌表达系统,诱导表达MDM2蛋白,采用Ni-NTA亲和柱和分子筛对该蛋白进行分离纯化,通过圆二色光谱法对其二级结构进行分析,采用坐滴法对结晶条件进行初步的筛选。结果获得了高纯度的MDM2蛋白,其二级结构有序,在低pH条件下有形成晶体结构的倾向。结论 MDM2蛋白结晶的最适pH为5.5,最适的MDM2蛋白质浓度为10 mg/m L。
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