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尿激酶原的N-末端135个氨基酸片段包含了表皮生长因子结构域和环柄结构域，参与了尿激酶原和其受体的结合以及尿激酶原诱导的化学趋化活性．利用RT-PCR，从人脐带静脉内皮细胞中克隆ATF基因．将ATF基因插入pET-29a(+)中构建表达质粒pET-29a(+)／ATF，并转化至大肠杆菌BL21(DE3)中，经IPTG诱导表达及纯化后，从每升培养液中获得15mg rhATF，其纯度超过95％．活性测定结果表明rhATF能够阻断尿激酶原与尿激酶受体的结合，并能抑制尿激酶对纤溶酶原以及纤溶酶对尿激酶原的激活．