GL—7—ACA酰化酶的分离纯化及性质研究

来源 :微生物学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：liongliong559

【摘要】

：

ＣＵ３３４是高表达ＧＬ－７－ＡＣＡ酰化酶工程菌，其菌悬液用超声波处理后，经硫酸铵分级沉淀、ＤＥＡＥ－ＳｅｐｈａｄｅｘＡ－５０离子交换柱层析、ＤＥＡＥ－纤维素ＤＥ－５２柱层析、ＳｅｐｈａｄｅｘＧ－２００凝胶过滤及羟基磷灰石吸附柱层析等步骤，得到了凝胶电泳均一的ＧＬ－７－ＡＣＡ酰化酶蛋白

【作者】

：

周宏伟魏中荻

【机构】

：

中国科学院上海植物生理研究所

【出处】

：

微生物学报

【发表日期】

：

1997年3期

【关键词】

：

酰化酶 GL-7-ACA酰化酶纯化性质 CU334 GL-7-ACA acylase Purification and properties

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ＣＵ３３４是高表达ＧＬ－７－ＡＣＡ酰化酶工程菌，其菌悬液用超声波处理后，经硫酸铵分级沉淀、ＤＥＡＥ－ＳｅｐｈａｄｅｘＡ－５０离子交换柱层析、ＤＥＡＥ－纤维素ＤＥ－５２柱层析、ＳｅｐｈａｄｅｘＧ－２００凝胶过滤及羟基磷灰石吸附柱层析等步骤，得到了凝胶电泳均一的ＧＬ－７－ＡＣＡ酰化酶蛋白，纯化了２２倍，得率４．０％，比活力为１３．８Ｕ／ｍｇ。用浓度梯度ＰＡＧＥ测得ＧＬ－７－ＡＣＡ酰化酶分子量为１３

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