淀粉样前体蛋白（amyloid precursor protein， APP）被多次酶切后生成β-淀粉样蛋白（amyloid β peptide， Aβ），其聚合物的毒性作用引发了阿尔茨海默病（alzheimer’s disease， AD）。其中，APP蛋白的跨膜区域（transmembrane domain of amyloid precursor protein， APPTM）与γ-分泌酶的非特异性切割作用是生成Aβ的关键步骤，在生理条件下重构APPTM对于探究其与γ-分泌酶的相互作用以及AD药物研发具有重要作用。然而，现有的重组APPTM制备方法存在制备效率和产量低等缺点，限制了APPTM的稳定大规模制备。本研究以大肠杆菌为宿主，使用pMM-LR6载体对APPTM进行融合表达。包涵体蛋白经盐酸胍提取后，依次使用Ni-NTA亲和层析，溴化氰切割融合标签和反相高效液相色谱（reverse phase high performance liquid chromatography， RP-HPLC），得到了高纯度和高产量的同位素标记的APPTM。进一步将APPTM重构到十二烷基磷酰胆碱（dodecylphosphocholine， DPC）胶束环境中，采集得到了均一、高质量的15N-1H异核单量子关系（heteronuclear singular quantum correlation， HSQC）二维谱。本研究成功建立了一种高效且可靠的用于表达、纯化和体外重构APPTM的方法，为后续在更天然的模拟膜环境，如脂碟（bicelle）和纳米碟（nanodisc）中探究APPTM及其复合物的结构和功能奠定了良好的基础。