以大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)对胰蛋白酶的敏感性表征柔性,研究不同热处理(60~121℃,5、10、30 min)对SPI柔性的影响,并探索柔性与SPI结构的关系。结果表明:热处理温度低于80℃时,对SPI柔性影响不显著,热处理温度高于80℃时,SPI柔性随处理温度的升高和时间的延长而增加。热处理温度在60~100℃范围,SPI柔性与浊度、游离巯基含量、表面疏水性呈显著正相关关系,相关性系数分别为0.956、0.954、0.954。热处理温度范围高于100℃时,浊度、表面疏水性随着柔性上升而下降,游离巯基含量随着柔性的上升继续上升,在121℃、5 min达到最大值,随后又下降。紫外扫描、内源性色氨酸荧光光谱研究发现,热处理温度范围在80~100℃时,随着SPI柔性的增加,其结构更加舒展。