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本文报道利用基因工程技术在大肠杆菌中表达出入内皮细胞衍生IL-8(EDhIL-8)与细菌蛋白lacZ 的融合蛋白lac-hIL-8和lac-T-hIL-8,后者含有一个人工合成凝血酶切点。EDhIL-8上含有一个凝血酶切点,凝血酶可以将lac-hIL-8及以前表达的MS2-hIL-8水解为有生物活性的天然IL-8,而对含有两个凝血酶切点的lac-T-hIL-8无水解作用。这些结果提示凝血酶的功能不仅依赖于所识别的氨基酸,而且依赖于这些氨基酸形成的构象。