大鼠肝酪蛋白激酶Ⅱ的分离纯化和鉴定

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依次采用DEAE-纤维素、肝素-Sepharose,酪蛋白-Sepharose和羟基磷灰石层析将大鼠酪蛋白激酶Ⅱ纯化了2486倍,回收率9.5%。SDS-PAGE表明CKⅡ由三个不同亚基组成,分子量分别是37,35和26KD。该激酶利用酪蛋白为底物,Ca~(2+),Ca~(2+)-磷脂酰丝氨酸和cAMP对CKⅡ的活性无影响,而肝素对该酶的活性有抑制作用。 Rat casein kinase II was purified 2486-fold with DEAE-cellulose, heparin-Sepharose, casein-Sepharose, and hydroxyapatite chromatography in sequence with a recovery of 9.5%. SDS-PAGE showed that CK II consists of three different subunits with molecular weights of 37, 35 and 26 kD, respectively. The casein substrate, Ca ~ (2 +), Ca ~ (2 +) - phosphatidylserine and cAMP had no effect on the activity of CKⅡ, while heparin inhibited the activity of this enzyme.
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