【摘 要】
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位点-2蛋白酶(S2P)作为一种在大多数细菌中存在的金属蛋白酶,在受控膜内蛋白水解(RIP)中发挥重要作用.赤红球菌中关于S2P类似蛋白作用何种底物未见报道.本研究利用分子对接的
【机 构】
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江西师范大学生命科学学院,南昌,330022
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位点-2蛋白酶(S2P)作为一种在大多数细菌中存在的金属蛋白酶,在受控膜内蛋白水解(RIP)中发挥重要作用.赤红球菌中关于S2P类似蛋白作用何种底物未见报道.本研究利用分子对接的方法在赤红球菌SD3中筛选S2P类似蛋白的底物,克隆底物蛋白基因,并进行生物学信息分析.通过筛选发现S2P类似蛋白的底物为一个组氨酸激酶.该基因在GenBank中的序列登录号为MN688330.它的开放阅读框长为1 410bp,编码469个氨基酸,其蛋白分子量为49.62kD,信号肽存在几率为0.6765,信号肽锚定几率为0.2113,信号肽的切割位点位于35～36位氨基酸之间.该蛋白属于不稳定疏水性蛋白,同时有3个明显的疏水峰,没有二硫键,含有1段跨膜区,二级结构主要以α螺旋为主,亚细胞定位表明组氨酸激酶在细胞膜上发挥生物学作用.组氨酸激酶的第164～455位氨基酸之间包含多种保守结构域,属于多种超家族.进化树分析表明Rhodococcus ruber SD3和Rhodococcus pyridinivorans SB3094的组氨酸激酶聚为一簇.荧光定量PCR分析表明在甲苯和苯酚的胁迫下,组氨酸激酶的表达分别下调到对照样品的0.76倍和0.78倍.本研究为进一步揭示赤红球菌SD3中蛋白酶解所涉及的信号转导途径奠定基础.
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