N-磷酰氨基酸的分子内磷酰基迁移与结构的关系

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美国的埃德蒙·费希尔和埃德温·克雷布斯因“可逆的蛋白质磷酸化作用”方面的发现而获得1992年度诺贝尔医学奖.事实证明,大多数酶的活性是通过肽链中的某个丝氨酸残基的磷酰化-去磷酰化进行调节的.许多情况下这一丝氨酸N-端附近总存在碱性氨基酸,C-端附近总存在酸性氨基酸残基.要了解磷酸化-去磷酰化过程起什么样作用的细节,就需要对磷酰化的丝、苏氨酸的化学特性进行研究. Edmund Fischer and Edwin Krebs of the United States won the Nobel Prize in Medicine for their discovery of “reversible protein phosphorylation.” It turns out that most of the enzyme activity is through the peptide The phosphorylation-dephosphorylation of one of the serine residues in the chain is regulated, in many cases there is always a basic amino acid near the N-terminus of this serine, and there is always an acidic amino acid residue near the C-terminus. Phosphorylation - dephosphorylation process from the details of what kind of role, you need to phosphorylated silk, threonine chemical properties of the study.
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