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报道D-海因酶分子C-末端Arg残基的缺失，导致酶的解聚与稳定性的显著改变。用基因克隆、表达与纯化的方法，制备了重组D-海因酶（P479）及其C-末端残基Arg缺失的D-海因酶（P478）。SDS-PAGE和Native-PAGE分析表明，在完全相同的条件下，两者单体的分子量相同；但天然P479为二聚体，而P478为单体并保持约40％催化底物海因的活性。突变酶P478的pH值稳定性显著增加，抗SDS能力亦有所提高，但热稳定性明显降低。结果预示：D-海因酶的C-末端残基Arg显著影响酶的分子形式及热稳定性，