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目的进一步研究人类新细胞因子--趋化素样因子1(CKLF-1)蛋白的结构与生物学活性. 方法构建了融合蛋白的原核表达质粒,并在大肠杆菌中进行诱导表达,获得了原核表达的融合蛋白,经凝血酶切割获非融合重组蛋白,并进行体外活性鉴定. 结果 CKLF-1原核表达蛋白获得了高表达, 纯化后获得约90%纯度以上蛋白,发现其可以与肝素结合,生物学活性检测表明其对人中性粒细胞、外周血单个核细胞和大鼠的巨噬细胞具有明显的趋化作用. 结论 CKLF-1原核表达蛋白具有与真核表达蛋白类似的生物学活性.