【目的】实现单核增生李斯特菌（Listeria monocytogenes）和杰氏棒杆菌（Corynebacterium jeikeium）L-天冬氨酸α-脱羧酶基因在Escherichia coli中异源表达,纯化重组蛋白并对其进行酶学性质分析。【方法】依照E.coli的密码子偏好性优化来源于L.monocytotogens和C.jeikeium的pan D基因序列。人工合成后以此构建表达载体pET28a（+）-pan D_Lm和p ET28a（+）-pan D_Cj,转化E.coli BL21（DE3）,实现panD_Lm和panD_Cj基因的异源表达。利用亲和层析纯化获得携带组氨酸标签的纯酶后进行酶学性质研究,并考察底物对酶反应的影响。【结果】重组菌蛋白电泳分析结果表明,重组酶panD_Lm和panD_Cj均有自加工功能,裂解后形成了α亚基和β亚基。重组酶比酶活分别为8.9 U/mg和11.8 U/mg。两种酶的最适反应温度均为60°C,最适p H分别为7.0和6.0,它们都在30-50°C,酸性条件下较稳定。与目前研究最多的谷氨酸棒杆菌（Corynebacterium glutamicum）来源的Pan DC.g相比,Pan DL.m受底物天冬氨酸的抑制作用较小。【结论】panD_Lm和panD_Cj可在高温酸性条件下特异性转化L-天冬氨酸生成β-丙氨酸,其中panD_Lm受底物的抑制作用较小,具有一定的工业应用潜力。