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利用Fe^3+作为元素硫的电子受体，由铁生长的T.f硫化氢-三价铁氧化还原酶纯化至电泳匀质状态，对主要浸矿细菌氧化亚铁硫杆菌(T．f-dx)中的硫氧化酶关键酶进行分离与纯化。用质谱仪测定硫氧化酶的相对分子质量为46072．06(精确度为±0．01％)；SDS-PAGE(电泳)结果表明硫氧化酶由2个相同的亚基组成。在硫氧化过程中硫氧化酶绝对依赖于还原型谷胱苷肽(GSH)，该酶的等电点和最适pH值分别为4.6和6.5。