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目的高效表达是基因工程抗体走向临床的关键问题之一。本试验旨在研究人源抗HBs基因工程抗体在E．coli中的高效表达与折叠。方法本实验将抗HBsAg抗体的轻链（L）和重链Fd段基因，分别克隆于pE320b质粒中并分别转化到大肠肝菌BL21（DE3），IPTG诱导后，SDS-PAGE分析发现在M，27000（L）和M，25000（Fd）处有外源蛋白表达，表达蛋白含量分别为53％和48％。L链和Fd包涵体蛋白经盐酸胍变性后，等量混合于折叠液中。结果L和Fd可复性形成了M，约50000的蛋白，ELISA结果表明，